Curva de disociación oxígeno-hemoglobina

La curva de disociación oxígeno-hemoglobina muestra cómo la saturación de la hemoglobina con oxígeno (SO2) está relacionada con la presión parcial de oxígeno en la sangre (PO2).

La hemoglobina es la principal proteína de los eritrocitos y está formada por cuatro subunidades de globina, cada una de las cuales contiene un grupo hemo que puede unirse a una molécula de O2.

Así, cada proteína hemoglobina puede unirse a 4 moléculas de oxígeno.

Pero cada hemoglobina no está siempre saturada al 100% o unida al oxígeno.

Una molécula de hemoglobina puede no tener oxígeno unido y estar saturada al 0%, lo que se denomina desoxihemoglobina, y adoptará una forma de estado tenso, o estado T; o puede tener un oxígeno ligado y tres puntos abiertos, lo que significa que esa proteína concreta estaría saturada al 25%; o dos puntos llenos y dos puntos abiertos (50%); o 3 puntos llenos y un punto abierto (75%) o todos los puntos llenos, por lo que estará saturada al 100%.

Todos estos estados (en los que el oxígeno se une a la hemoglobina) se denominan oxihemoglobina, y cambian a su estado relajado, o estado R, con cada molécula de O2 que se une.

Como hay millones de moléculas de hemoglobina en una sola célula y millones de eritrocitos, la saturación de oxígeno de la hemoglobina es la saturación media entre todas estas proteínas.

La hemoglobina absorbe diferentes longitudes de onda de la luz a medida que se oxigena más y más.

Una técnica denominada oximetría de pulso utiliza esta propiedad de la hemoglobina para calcular la saturación media de oxígeno en millones de proteínas hemoglobina.

El principal factor que influye en la saturación de oxígeno es la presión parcial de oxígeno en la sangre, medida en milímetros de mercurio (mmHg).

Por ejemplo, a una presión parcial de 25 mmHg, las proteínas hemoglobina podrían estar saturadas al 50%, lo que se denomina P50; y a una presión parcial de 100 mmHg, podrían estar saturadas al 98%, lo que significa que la mayoría están totalmente saturadas.

Y cuando se trazan estos puntos, la curva adquiere una forma sigmoidal.

En términos prácticos, esta forma sigmoidal significa que la hemoglobina tiene una afinidad creciente por el O2 a medida que aumenta el número de moléculas de O2 unidas.

Así que la unión de esa cuarta molécula de O2 es mucho más fácil que la unión de la primera molécula de O2.

Esto se llama cooperatividad positiva.

A alrededor de 60 mmHg, la gran mayoría de las subunidades de la hemoglobina se han unido al oxígeno, por lo que la curva comienza a nivelarse.

Por eso, en la sangre arterial, donde la presión parcial de oxígeno es de unos 100 mmHg, la hemoglobina se satura completamente de oxígeno.

Y en los capilares venosos de los tejidos, donde la presión parcial de oxígeno es de unos 40 mmHg, la hemoglobina solo está saturada de oxígeno en un 75%.

En otras palabras, alrededor de una cuarta parte del oxígeno que está unido a la hemoglobina se desprende, o se libera, en los tejidos.

Hay algunos factores que pueden hacer que la afinidad de la hemoglobina por el O2 cambie.

Por ejemplo, cuando se produce CO2 durante el metabolismo aerobio en los tejidos, se disuelve en el plasma sanguíneo y aumenta la PCO2 y la cantidad de CO2 que entra en los eritrocitos.

En el interior de los eritrocitos, la enzima anhidrasa carbónica cataliza una reacción con el CO2 y el agua que forma ácido carbónico (H2CO3).

A continuación, el ácido carbónico (H2CO3) se divide en un ion bicarbonato (HCO3-) y un ion hidrógeno H+ (H+).

A medida que se acumula más H+, el pH empieza a bajar.

Tanto el CO2 como el H+ pueden unirse a la hemoglobina.

El CO2 se une a los aminoácidos terminales de las subunidades de globina, formando carbaminohemoglobina; mientras que el H+ se une a las cadenas laterales de aminoácidos que componen las subunidades de globina.

Y aunque el CO2 y el H+ no compiten por los mismos sitios de unión que el O2 en la hemoglobina, sí estabilizan el estado T de la hemoglobina.

Esto provoca una disminución de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, forzando la liberación de O2.

Por ejemplo, cuando los músculos trabajan mucho, como durante el ejercicio, producen mucho más CO2 y, como resultado, más H+, lo que hace que el pH baje.

Así, el O2 se libera en los lugares que más lo necesitan.

Otro factor es el ácido 2,3-difosfoglicérico (2,3-DPG), que es un subproducto metabólico de la glucólisis en los eritrocitos.

Cuando hay condiciones de hipoxia, como la falta de oxígeno, que puede darse cuando una persona está a gran altura, aumenta la producción de 2,3-DPG.

En el centro de la hemoglobina hay un hueco cargado positivamente entre las cuatro cadenas de globina donde puede unirse el 2,3-DPG cargado negativamente.