Síndrome de hiper IgM

El síndrome de hiper-IgM es un problema en el que los linfocitos B son incapaces de cambiar de clase de anticuerpos, lo que significa que pueden producir anticuerpos IgM, o inmunoglobulinas, pero tienen dificultades para producir otros tipos de anticuerpos, y eso deja a las personas en riesgo de contraer ciertas infecciones.

Veamos cómo los linfocitos B acaban segregando diferentes tipos de anticuerpos. Cada linfocito B nace en la médula ósea a partir de una célula madre y desarrolla su propio receptor de los linfocitos B, que se encuentra en la superficie celular. El receptor de los linfocitos B consta de dos partes: una proteína llamada CD79, que se comunica con el resto de la célula, y un anticuerpo IgM o IgD unido a la membrana, que puede unirse a un antígeno. Un antígeno es cualquier sustancia reconocida por ese anticuerpo en particular.

Cada anticuerpo tiene dos cadenas ligeras idénticas y dos cadenas pesadas idénticas que se combinan en forma de Y. Este anticuerpo en forma de Y tiene dos brazos con puntas idénticas, lo que se llama la región variable. Esta región variable contiene un dominio de unión al antígeno que es exclusivo de ese anticuerpo.

Por debajo de la región variable, o hacia el punto en el que se unen los brazos, se encuentra la región constante, en la que todos los miembros de una clase de anticuerpos son idénticos; todos los anticuerpos IgM tienen la misma región constante, pero las regiones constantes de IgM e IgA son diferentes.

Hay cinco clases de anticuerpos en total: anticuerpos de clase IgM, IgG, IgA, IgE e IgD. Cada clase de anticuerpo tiene un trabajo ligeramente diferente. Por ejemplo, las IgM forman parte de los receptores de los linfocitos B y son los primeros anticuerpos que circulan libremente que se producen en una respuesta inmunitaria. Se secretan como un pentámero, lo que significa que hay cinco anticuerpos conectados entre sí, lo que proporciona muchos sitios de unión para captar los antígenos y sacarlos de la sangre. Cada anticuerpo tiene sitios de unión a la proteína del complemento en las cadenas pesadas, por lo que estos pentámeros de IgM también pueden activar las proteínas del complemento, que ayudan a destruir y eliminar los patógenos.

Los anticuerpos IgG se adhieren a la superficie de las bacterias y los virus, lo que impide que se adhieran a las células y las infecten. Las IgG también permiten que los macrófagos y los neutrófilos capten y destruyan los microbios.

Los anticuerpos IgA recubren los tejidos de las mucosas, como el tubo digestivo y el aparato respiratorio, e impiden que los microbios los invadan en primer lugar. Los anticuerpos IgE trabajan con los eosinófilos para destruir los parásitos. En cuanto a los anticuerpos IgD, también se utilizan en algunos receptores de linfocitos B, al igual que los IgM, pero su función como anticuerpos de flotación libre aún no está clara.

Cada linfocito B tiene más de 100.000 receptores de los linfocitos B repartidos por su superficie, y todos ellos se unen al mismo antígeno único. Cuando un linfocito B entra en contacto con un antígeno que reconoce, lo internaliza y presenta una porción del mismo en una molécula del complejo principal de histocompatibilidad de clase II, o CPH de clase II.