Función de las enzimas

Las enzimas son proteínas que desempeñan un papel fundamental en las reacciones bioquímicas que se producen en cada momento dentro del organismo, desde la digestión de un plato de fideos hasta la flexión de los músculos frente al espejo.

Las enzimas actúan como catalizadores, es decir, aceleran el ritmo de estas reacciones bioquímicas.

Así, en lugar de esperar meses o años para que se produzca una reacción, esta puede tener lugar en cuestión de segundos, algo esencial para la vida.

Imagine que fuera necesario un año para digerir un simple plato de fideos.

Nos moriríamos de hambre.

Cada reacción bioquímica tiene un sustrato y un producto, que representaremos en un gráfico llamado diagrama de coordenadas de reacción.

El eje X muestra cómo progresa una reacción, mientras que el eje Y indica el valor de energía en los diferentes puntos de la misma.

Al principio, tenemos el sustrato (llamémoslo A) con una buena cantidad de energía libre.

Al final queda el producto, o B, que se clasifica como de menor energía.

La energía del producto menos la energía del sustrato recibe el nombre de energía de la reacción, también conocida como energía libre de Gibbs, o ΔG.

Como se prefieren los estados de menor energía, una reacción tiene lugar espontáneamente cuando el producto tiene una energía libre menor que la del sustrato, es decir, una ΔG negativa.

Supongamos que estamos viendo una de esas reacciones que ocurren espontáneamente, pero entre el paso del sustrato al producto hay uno de transición intermedio que tiene un estado de energía realmente alto.

La cantidad de energía adicional que el sustrato requiere para llegar al estado de transición, por lo que la altura de la pendiente ascendente, se llama energía de activación, o una ΔG‡ plus plus.

En cuanto entra en el estado de transición, la molécula es muy inestable y quiere pasar a una molécula más estable y de menor energía.

Si vuelve a ser un sustrato, puede ascender de nuevo al estado de transición si hay suficiente energía de activación una vez más, pero si se convierte en un producto entonces necesita aún más energía para regresar al estado de transición.

Por eso, con el tiempo, con millones de moléculas en esta dinámica, la mayor parte del sustrato se convierte en producto.

Es cierto que, sin una enzima, el sustrato podría acabar aprovechando la energía de activación suficiente para entrar en el estado de transición, pero las enzimas ayudan a acelerar bastante las cosas.

Las enzimas son proteínas que se pliegan de una manera particular, de modo que tienen una especie de bolsa llamada sitio activo en su superficie.

Cuando las enzimas participan en una reacción, el sustrato se une al sitio activo, y juntos forman un complejo enzima-sustrato, lo cual ayuda a estabilizar el estado de transición.

Así que las enzimas disminuyen esa necesidad de energía adicional para la reacción, convirtiendo gráficamente la montaña en una colina.

Considere la siguiente analogía.

Imagine a un niño pequeño que está nervioso porque se le va a inyectar una vacuna: ese es el sustrato.

El niño vacunado es el producto de la reacción.

El estado de transición es aquel durante el cual entra la aguja y, como cabe imaginar, el niño puede ponerse muy ansioso y molesto; se trata de un estado altamente energético e incómodo.

En este escenario, las enzimas son como los adultos que sostienen al niño y lo calman, reduciendo la ansiedad o el nivel de energía del estado de transición y haciendo que todo suceda más rápido.

Afortunadamente, las enzimas no se agotan en el proceso.

Se adhieren al sustrato hasta que se convierte en el producto y luego lo liberan.

En cuanto terminan su labor, buscan otro sustrato.

Además, las enzimas y los sustratos son como almas gemelas bioquímicas: cada enzima está diseñada específicamente para un tipo concreto de sustrato.

Por ejemplo, la amilasa es una enzima de la saliva que ayuda específicamente a descomponer los hidratos de carbono grandes en moléculas de azúcar más pequeñas que luego son descompuestas por otras enzimas.

La velocidad a la que las enzimas catalizan las reacciones bioquímicas se denomina cinética enzimática, y hay dos formas gráficas de verla.

La primera es el gráfico de Michaelis Menten que representa la concentración del sustrato, o [S], en el eje X, y la velocidad de la reacción o V, que es la cantidad de producto que se forma en el tiempo, en el eje Y.

Si existe una cantidad fija de enzima, la velocidad de la reacción aumenta a medida que se añade más sustrato, es decir, hasta que todos los sitios activos de toda la enzima se saturan.

Llegados a este punto, añadir más sustrato no servirá de nada, ya que no hay más enzimas que se unan a él; así pues, la velocidad de la reacción se estanca.

El punto en el que la curva se aplana corresponde a la velocidad máxima, o Vmáx, en el eje Y.

Ahora es posible determinar la Km, que es la concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción se reduce exactamente a la mitad de la velocidad máxima.

Analizando el eje Y, encontramos que es la mitad de Vmáx, y luego avanzamos en paralelo al eje X hasta llegar a nuestra curva de reacción.

A partir de ahí, bajamos directamente hacia el eje X: Km será igual a esa concentración de sustrato.

La razón por la que merece la pena averiguar la Km es que refleja inversamente la afinidad de la enzima: si la Km es baja, solo se necesita un poco de sustrato para que la reacción se dispare hasta la mitad de su velocidad máxima, por lo que se tratará de una enzima con alta afinidad.

Por otro lado, si la Km es alta, se necesita mucho sustrato para que la reacción se produzca a la mitad de la velocidad máxima, por lo que la enzima tiene poca afinidad por su sustrato.