Aminoácidos y plegamiento de proteínas

Las proteínas son vitales para el funcionamiento normal de una célula.

Esencialmente, una proteína es, en su forma más simple, una cadena muy larga de unidades individuales, llamadas aminoácidos, unidas entre sí por enlaces peptídicos para formar una cadena de aminoácidos.

Se asemejan a un collar de cuentas, y se retuercen y doblan para darles la forma final de la proteína.

Para fabricar una proteína hay que saber dos cosas: los "ingredientes", que son los aminoácidos, y la "receta", es decir, cómo se pliega la cadena de aminoácidos terminada en la proteína.

Los seres humanos utilizamos 20 aminoácidos en nuestra elaboración diaria de proteínas.

Vamos a conocerlos un poco mejor.

Los aminoácidos son: alanina (Ala), arginina (Arg), asparagina (Asn), ácido aspártico (Asp), cisteína (Cys), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln), glicina (Gly), histidina (His), isoleucina (Ile), leucina (Leu), lisina (Lys), metionina (Met), fenilalanina (Phe), prolina (Pro), serina (Ser), treonina (Thr), triptófano (Trp), tirosina (Tyr) y valina (Val).

Son 20.

Una forma de dividirlos es en los que podemos fabricar y los que no.

Hay 5 aminoácidos que son prescindibles (alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutámico y serina), porque podemos fabricarlos de novo nosotros mismos en cualquier momento y en buena cantidad.

Otros 6 son los que llamamos condicionalmente esenciales, porque podemos fabricarlos la mayor parte del tiempo, pero no siempre: arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina y tirosina.

Por último, hay 9 de ellos que no podemos fabricar nosotros mismos: His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp y Val, por lo que tenemos que obtenerlos de nuestra dieta.

Los llamamos aminoácidos esenciales.

Qué es un aminoácido.

Solo por el nombre, se puede decir que tienen un grupo amina, o "NH2", y también un ácido, en este caso un grupo ácido carboxílico "COOH".

Los grupos amina y ácido carboxílico están unidos al mismo carbono, llamado carbono alfa.

A un pH fisiológico de 7,4, el grupo amina tiene una carga eléctrica positiva, y el grupo carboxilo tiene una carga negativa.

Al tener una carga positiva y otra negativa, los aminoácidos son un tipo de zwitterion, que en alemán significa "híbrido" o "ion doble".

Ahora, el carbono alfa también tiene una cadena lateral, a veces marcada como "R".

Y esta cadena lateral confiere al aminoácido ciertas propiedades, que pueden desempeñar un papel importante en la estructura general de la proteína.

En primer lugar, la cadena lateral puede ser hidrófila o hidrófoba, es decir, puede amar el agua u odiarla.

Los aminoácidos hidrófobos tienen cadenas laterales apolares.

Esto puede ser en forma de un grupo lateral alquilo, que es un hidrocarburo saturado, como en la valina, glicina, alanina, leucina, isoleucina, metionina y prolina.

Otra posibilidad es que se presente en forma de grupo lateral aromático, es decir, con un anillo de 6 carbonos, como en la fenilalanina, la tirosina y el triptófano.

Ahora, los aminoácidos hidrófilos tienen cadenas laterales polares.

Estas cadenas laterales polares pueden ser ácidas, como cuando sus cadenas laterales contienen grupos carboxilo -COOH adicionales, como el ácido aspártico y el ácido glutámico.

Otros aminoácidos hidrófilos tienen cadenas laterales polares que son básicas, como la lisina, la histidina y la arginina.

A un pH fisiológico, los grupos ácidos pierden un hidrógeno y los grupos básicos ganan un hidrógeno.

Por último, algunas cadenas laterales polares son neutras, por ejemplo, pueden contener grupos hidroxilos, -OH, como la serina, la treonina o la tirosina, o grupos sulfhidrilos -SH, como la cisteína, o grupos carboxamidas (R-C=0-NH2) como la asparagina o la glutamina.

Hay que tener en cuenta que la carga de un aminoácido depende realmente de su cadena lateral, así como del pH.

Por ejemplo, a un pH muy bajo, el grupo amina es positivo, mientras que el grupo carboxilo es neutro.

Y a un pH muy alto, el grupo amina es neutro, mientras que el grupo carboxilo tiene una carga negativa.

Y a un pH intermedio, ambos grupos se cargan eléctricamente y se anulan mutuamente, por lo que el aminoácido no tiene carga neta.

El pH "justo", también conocido como pI o punto isoeléctrico, es diferente para cada aminoácido y depende de las cadenas laterales específicas.

Para que los aminoácidos se unan en una cadena, el grupo carboxílico -COOH de un aminoácido tiene que unirse al grupo amino -NH2 de otro aminoácido, creando un único enlace peptídico.

Se trata de una reacción de condensación, lo que significa que dos aminoácidos son básicamente aplastados juntos, y el OH del grupo carboxilo, junto con uno de los hidrógenos del grupo amina, se libera como una molécula de agua en la formación de un enlace amida.

Aunque técnicamente es un enlace simple, en realidad tiene las propiedades de un doble enlace estructuralmente más fuerte, gracias a la propiedad de la resonancia.

Ahora bien, la resonancia es una propiedad de una molécula en la que los electrones se comparten a través de la molécula, manteniendo la misma disposición de los átomos.

Se "toman prestados" los electrones de los grupos funcionales vecinos del aminoácido, y eso hace que el enlace peptídico sea más fuerte y estable.